Una enzima de un microbio de aguas profundas fija nitrógeno cerca del punto de ebullición

El nitrógeno llena cerca de cuatro quintas partes del aire, pero la mayoría de los seres vivos no puede usar directamente esa reserva. Para incorporarlo a sus moléculas, depende de que ciertos microorganismos rompan el fuerte enlace que une los dos átomos de nitrógeno y los conviertan en amoníaco. Un estudio de una arquea marina que vive en condiciones extremas muestra que esa transformación puede seguir funcionando cerca de los 92 °C, una temperatura próxima al punto de ebullición del agua.

La protagonista es Methanocaldococcus infernus, una arquea aislada de ambientes marinos profundos y calientes. Sus investigadores cultivaron el microorganismo sin una fuente disponible de nitrógeno utilizable, de modo que dependiera del nitrógeno gaseoso. Luego aislaron de sus células la nitrogenasa, la enzima responsable de la reacción, y midieron tanto su actividad como la temperatura a la que pierde su estructura. La proteína alcanzó una temperatura de fusión estimada de 92,3 °C; a temperatura ambiente, en cambio, prácticamente no produjo amoníaco en el ensayo.

Ese contraste ayuda a entender que no se trata simplemente de una enzima común que tolera el calor. Su estructura parece ajustada a un ambiente muy caliente: es lo bastante rígida como para no desarmarse allí, pero a temperaturas bajas esa misma rigidez le dificulta los pequeños movimientos necesarios para trabajar. Las mediciones de actividad se realizaron hasta 50 °C, el límite del sistema de regeneración de energía empleado en el laboratorio. A partir de esos resultados, los autores estimaron que la actividad aumentaría a temperaturas mayores; esa proyección no equivale a una medición directa en el hábitat del microbio.

Para mirar de cerca la maquinaria, el equipo obtuvo cristales de la enzima y determinó su estructura con resolución casi atómica mediante difracción de rayos X. La nitrogenasa contiene varios grupos de metales que van pasando electrones hasta el sitio donde el nitrógeno se transforma. Las imágenes permitieron observar configuraciones poco frecuentes de esas piezas y comparar la enzima de la arquea con las tres familias conocidas de nitrogenasas.

La comparación sugiere que la proteína reúne rasgos que hoy aparecen repartidos entre esas familias. Eso no reconstruye por sí solo la historia evolutiva de la enzima, pero aporta un punto de comparación valioso para estudiar qué partes de esta maquinaria se conservaron y cuáles cambiaron al adaptarse a distintos microorganismos. También ofrece una ventana sobre un proceso que suele estudiarse sobre todo en bacterias de temperaturas moderadas.

La fijación biológica de nitrógeno sostiene una parte fundamental de los ciclos de nutrientes: el amoníaco generado por microbios puede terminar incorporándose a proteínas, ADN y otros compuestos de la vida. La producción industrial de amoníaco, por su parte, requiere altas presiones y temperaturas, por lo que comprender cómo las enzimas microbianas realizan otra ruta química resulta de interés para la biotecnología. Pero este trabajo es investigación básica: no presenta un método para fabricar fertilizantes ni una alternativa lista para reemplazar procesos industriales.

Su contribución más inmediata es hacer más visible la diversidad de soluciones que la vida desarrolló para una reacción difícil. Una nitrogenasa que conserva su forma y actividad en un entorno extremo permite poner a prueba explicaciones sobre cómo viajan los electrones dentro de la enzima y cómo se rompe el nitrógeno atmosférico. Quedan preguntas abiertas sobre el funcionamiento de esa maquinaria a las temperaturas exactas de su ambiente y sobre cuánto de lo observado puede trasladarse a otros organismos. Aún así, la arquea muestra que uno de los procesos químicos más importantes para la biosfera puede operar en condiciones mucho más calientes de lo que suele imaginarse.